Colágeno es la proteína más abundante en los mamíferos, y representa del 25 % al 35 % del contenido proteico de todo el cuerpo humano
Colágeno hidrolizado
Como componente principal del tejido conectivo, el colágeno es la proteína más abundante en los mamíferos, y representa del 25 % al 35 % del contenido proteico de todo el cuerpo.
El colágeno hidrolizado (CH) (también llamado «gelatina hidrolizada» o «péptidos de colágeno») es la forma más asimilable de proteína de colágeno, un nutriente proteico formado por péptidos de colágeno de bajo peso molecular que tras su digestión y absorción intestinal, pasan a la sangre en forma de aminoácidos, dipéptidos y tripéptidos. Los derivados de la ingesta de CH presentan distintas actividades biológicas (péptidos bioactivos) y dan lugar a la percepción de efectos beneficiosos de salud cuando se realiza la toma continuada de una dosis diaria eficaz.
Al mostrar propiedades de salud que trascienden a su valor nutricional, el CH entra en la categoría de los nutracéuticos, término que combina las palabras «nutrición» y «farmacéutico» y se aplica a aquellos ingredientes bioactivos, habitualmente contenidos en alimentos funcionales, que, adecuadamente presentados, dosificados y suplementados en la dieta, son capaces de actuar de forma sostenible como coadyuvantes en la prevención y tratamiento de ciertas enfermedades por su ausencia de efectos secundarios adversos.
Estudios y revisiones realizadas hasta la fecha apuntan que los efectos beneficiosos de toma de CH se producen principalmente en aquellas afecciones y patologías derivadas de la pérdida y deterioro de la proteína de colágeno . El proceso que ocurre progresivamente de modo natural al envejecer, y que puede acelerarse en determinadas circunstancias (actividad física intensa, menopausia), dando lugar a consecuencias muy diversas como el desgaste articular, la pérdida de masa ósea y el envejecimiento dérmico. En este caso, la función básica atribuida al CH es la mejora del estado de los tejidos conectivos y la ralentización de su deterioro.
Además de esta función básica, otros estudios sobre el CH le atribuyen diversas actividades biológicas: antioxidante, antihipertensiva, antidiabética (contribuye a la regulación de los niveles de glucosa en sangre), hipolipemiante (contribuye a la regulación de los niveles de lípidos en sangre), inmunomoduladora (favorece una correcta respuesta inmune) y algunas propiedades técnicas de utilidad en el acondicionamiento de alimentos (anticongelante, antimicrobiano, quelante, formador de film comestible…).
Rol del colágeno en el cuerpo humano
La proteína de colágeno se encuentra exclusivamente en el reino animal y está naturalmente presente en todos los animales. No es una única proteína, sino una familia de proteínas que comparten la misma estructura básica y composición en aminoácidos. En el cuerpo humano es la proteína más abundante y ampliamente distribuida. Hasta el momento, se han identificado veintiocho tipos de colágeno (I-XXVIII), que constituyen alrededor de un tercio de todas las proteínas del cuerpo, y cuya biosíntesis es codificada por cuarenta y dos genes.
La abundancia y adaptabilidad del colágeno a distintos tejidos y funciones biológicas a través de sus veintiocho tipos denotan el papel relevante que evolutivamente ha tenido esta proteína y la importancia que ha alcanzado en el cuerpo humano. En efecto, el colágeno es el componente mayoritario de la matriz extracelular y la membrana basal de los tejidos conectivos (huesos, cartílagos, fascias, tendones y ligamentos) y de la piel, tejidos a los que proporciona estructura, cohesión, flexibilidad y resistencia. Además de su función estructural y locomotora, el colágeno interviene en funciones inmunológicas, como componente esencial de piel, mucosas, fascias (barreras físicas de defensa frente a la entrada y circulación de agentes patógenos) y huesos (elaboración de leucocitos); funciones hemodinámicas, como componente esencial de la pared de vasos sanguíneos, posibilitando su forma tubular y flexibilidad, y facilitando el retorno venoso; la filtración renal, como componente esencial de la membrana basal glomerular y el mesangio renal. Además, a través de receptores específicos, el colágeno regula el comportamiento de factores de crecimiento y citoquinas, interviniendo en el desarrollo de los órganos y en la reparación de los tejidos.
Para ejercer esta multiplicidad de funciones, los colágenos poseen características únicas que los diferencian del resto de proteínas animales. Su estructura fibrosa se basa en la triple hélice de colágeno (tropocolágeno), una macromolécula con capacidad de asociarse progresiva y ordenadamente hasta formar fibras con gran capacidad mecánica (stretch, twist, bend).21 Las tres cadenas polipeptídicas que forman la triple hélice de colágeno están constituidas por unos mil aminoácidos de dieciocho tipos en proporciones características, entre los que glicina (Gly), prolina (Pro) e hidroxiprolina (Hyp) constituyen casi el 50%. Ello se debe a la repetición del patrón Gly-X-Y donde X e Y suelen ser Pro e Hyp. Además, las formas hidroxiladas de prolina y lisina son específicas del colágeno, y contribuyen a establecer los puentes de hidrógeno necesarios para su estabilidad estructural.
Cada tejido animal incluye más de un tipo de colágeno, compartiendo todos ellos su estructura fundamental de triple hélice y su composición en aminoácidos. El CH también presenta esta misma composición, pero carece de tipología, ya que, partiendo generalmente de colágeno tipo I o II, durante su elaboración se somete a un proceso de desestructuración y fragmentación (hidrólisis), necesario para permitir su absorción tras la digestión. Gracias a ello, no siendo de ningún tipo, la toma de CH proporciona de forma inmediata y biodisponible los aminoácidos específicos del colágeno en la proporción adecuada para que el organismo pueda elaborar todos y cada uno de los veintiocho tipos de colágeno que lo constituyen.
Proceso de elaboración del colágeno hidrolizado (CH)
El CH se obtiene a partir de tejidos animales ricos en proteína de colágeno (piel, huesos, cartílagos, espinas, escamas…). El colágeno presente en estos tejidos (colágeno nativo) no es asimilable, ya que su biomolécula, de enorme tamaño (300.000 Da de PM), se encuentra intacta y no puede atravesar la barrera intestinal (absorción<1%).
La elaboración de CH va encaminada a convertir el colágeno nativo en una proteína asimilable, de fácil incorporación a la alimentación, que no sólo aporte su valor nutricional, sino también su funcionalidad de salud, asociada a la abundancia y múltiples funciones biológicas del colágeno en el cuerpo.
La elaboración del CH requiere dos etapas:
1ª Gelatinización: consiste en abrir la triple hélice de colágeno, de modo que sus cadenas polipeptídicas queden libres. Para ello, a nivel industrial, se somete al colágeno nativo presente en los tejidos animales a un tratamiento químico (ácido o alcalino). El resultado es la gelatina, generalmente empleada para elaboración de postres y productos de pastelería.
2ª Hidrólisis enzimática: consiste en fragmentar (hidrolizar) las cadenas polipeptídicas liberadas previamente en la gelatinización mediante el empleo de enzimas similares a las que intervienen en la digestión de los alimentos, obteniéndose una mezcla de péptidos de reducido tamaño (<6000 Da de PM), que constituyen propiamente el CH, y que presenta elevada absorción y biodisponibilidad.
Como resultado de este proceso de elaboración, la composición en aminoácidos del CH es idéntica a la del colágeno nativo de procedencia, pero, a diferencia de éste, es un alimento muy asimilable, de manera que, una vez digerido, es capaz de atravesar la barrera intestinal, pasar a la sangre y alcanzar órganos y tejidos, proporcionando la concentración de aminoácidos y péptidos bioactivos necesaria para producir efectos beneficiosos de salud.
Numerosos productos tianDe contienen el colágeno hidrolizado. Entre otros la serie de Colágeno Áctivo (COLLAGEN ACTIVE):
Valoración nutricional y composición en aminoácidos del colágeno hidrolizado (CH)
La composición en aminoácidos del colágeno y, en consecuencia, del CH, consta de dieciocho aminoácidos en proporciones características, entre los que glicina, prolina e hidroxiprolina son los mayoritarios y juntos constituyen cerca del 50% del total. Esta composición refleja la estructura primara de la proteína de colágeno y es común a todos los tipos de colágeno y especies animales.
Tradicionalmente, los aminoácidos han sido clasificados en esenciales (EAAs) (indispensables en la alimentación por no poder ser sintetizados en las células animales) y no esenciales (NEAAs) («no indispensables» en la alimentación por poder ser sintetizados en las células animales a partir de EAAs). Se ha dado por hecho que los NEAAs eran siempre sintetizados en suficiente cantidad en las células animales por lo que no era necesario tenerlos en consideración para definir el aporte proteico idóneo en la alimentación humana y animal. Sin embargo, una detallada revisión de la literatura científica revela que no existe ninguna evidencia que permita asumir que los NEAAs sean siempre sintetizados en las cantidades requeridas para mantener un estado saludable y sí que existe evidencia de que su deficiencia impide el correcto funcionamiento de la multitud de funciones fisiológicas en las que intervienen (crecimiento, expresión génica, metabolismo, regulación hormonal, fertilidad, respuesta inmune, neurotransmisión…).
Esto ha llevado a plantear otros puntos de vista para clasificar los aminoácidos (necesidades metabólicas y funcionales) y a introducir el concepto de aminoácidos condicionalmente esenciales (CEAA), cuya síntesis se puede llevar a cabo en las células animales, pero resulta insuficiente en ciertas circunstancias (según la edad, el estado de salud, las exigencias físicas…) por lo que, dado que funcionalmente son indispensables, deben incluirse necesariamente en la alimentación, como componentes esenciales, para evitar su deficiencia, igual que los EAAs.
Siguiendo los criterios tradicionales, la proteína de colágeno, con una baja proporción en EAAs, ha sido poco valorada. Sin embargo, tiene una alta proporción de CEAA, los cuales deben ser ingeridos en la dieta cuando la capacidad de biosíntesis del cuerpo no alcanza a cubrir las cantidades requeridas. Es lo que ocurre en circunstancias de estrés celular oxidativo o procesos catabólicos causados por enfermedades crónicas, heridas y quemaduras, desgaste físico/psíquico intenso, envejecimiento acelerado…
También cabe destacar que, siendo el colágeno la proteína más abundante del cuerpo, y teniendo una necesidad de renovación alta, dadas sus funciones estructurales y locomotoras, la cantidad requerida de los tres CEAA que constituyen alrededor del 50% de esta proteína (glicina, prolina e hidroxiprolina) hace que a menudo su ingesta en la dieta sea necesaria para garantizar un estado saludable y una respuesta inmune correcta, y para prevenir afecciones musculoesqueléticas.36
En el aminograma (conjunto de aminoácidos presentes en un alimento) del CH se encuentran dieciocho de los veinte aminoácidos de interés biológico existentes en la naturaleza, todos menos el triptófano y la cisteína, los cuales se encuentran en la leche y en los derivados lácteos que, por contra, no son tan ricos en glicina, prolina e hidroxiprolina. Debido a esta complementariedad nutricional, y por alcanzar su combinación muy buena biodisponibilidad, la toma de CH incorporado a leche o yogur es especialmente recomendable para aprovechar la funcionalidad y el valor nutricional de ambos alimentos.
